Norleucín

	Norleucín
	Norleucín
	Všeobecné vlastnosti
Sumárny vzorec	C6H13NO2
Systematický názov	kyselina (2S)-2-aminohexánová
	Fyzikálne vlastnosti
Molárna hmotnosť	131,175 g/mol
pKA	2,39 (karboxyl), 9,76 (amino)
	Ďalšie informácie
Číslo CAS	L: 327-57-1
	Pokiaľ je to možné a bežné, používame jednotky sústavy SI. ; Ak nie je hore uvedené inak, údaje sú za normálnych podmienok.
	Chemický portál

Norleucín (skratka Nle) je aminokyselina s lineárnym uhlíkovým reťazcom. Je to izomér aminokyselín leucínu a izoleucínu, ale na rozdiel od nich norleucín nie je proteinogénna aminokyselina. Podobne ako leucín a izoleucín je norleucín chirálny. Norleucín možno oddeliť od jeho izomérov pomocou chirálnej vysokoúčinnej kvapalinovej chromatografie (HPLC).^[2] Je to biela kryštalická látka rozpustná vo vode.

Výskyt

Spolu s norvalínom sa norleucín nachádza v malých množstvách v niektorých kmeňoch baktérií, kde sa môže pohybovať až v milimolárnej koncentrácii. Jeho biosyntéza bola preskúmaná a vzniká pôsobením 2-izopropylmalátsyntázy na α-ketobutyrát. Zabudovanie norleucínu do peptidov poukazuje na nedokonalú selektivitu súvisiacej aminoacyl-tRNA syntetázy. V Millerovom-Ureyovom experimente, ktorý skúmal vznik aminokyselín v prebiotických podmienkach, vznikal norleucín a významne i norvalín.^[3]

Použitie

Norleucín je takmer izosterický s metionínom, i keď neobsahuje atóm síry.^[4] Z tohto dôvodu bol norleucín použitý na skúmanie úlohy metionínu v amyloide β, ktorý sa vyskytuje u ľudí s Alzheimerovou chorobou. Štúdia preukázala, že nahradením metionínu na pozícii 35 za norleucín sa úplne stratili neurotoxické účinky amyloidu β.^[5]

Náhradou metionínu za norleucín bola v jednej štúdii takisto preukázaná antioxidačná úloha metionínu.^[6]

Jedna štúdia skúmala stabilizáciu alfa helixu aminokyselinami s rôznymi alkylovými bočnými reťazcami. Podľa výsledkov štúdie preferuje norleucín i norvalín helikálnu sekundárnu štruktúru podobne ako alanín, čo naznačuje, že dĺžka reťazca nie je rozhodujúcim faktorom pri stabilizácii alfa helixu. Naproti tomu vetvené aminokyseliny (izoleucín, valín, terc-leucín a do istej miery i leucín) mali nižšiu preferenciu pre helikálnu konformáciu.^[7]

Referencie

↑ Dawson, R.M.C., et al., Data for Biochemical Research, Oxford, Clarendon Press, 1959.
↑ MORAVČÍK, Jakub; HROBOŇOVÁ, Katarína. SEPARÁCIA ENANTIOMÉROV NEDERIVATIZOVANÝCH AMINOKYSELÍN METÓDOU HPLC . www.chemicke-listy.cz, 2013, . S. s253–s256. Dostupné online.
↑ Alvarez-Carreno, Claudia; Becerra, Arturo; Lazcano, Antonio "Norvaline and Norleucine May Have Been More Abundant Protein Components during Early Stages of Cell Evolution" Origins of Life and Evolution of Biospheres 2014, volume 43, 363-375. DOI:10.1007/s11084-013-9344-3
↑ Moroder, Luis "Isosteric replacement of sulfur with other chalcogens in peptides and proteins" Journal of Peptide Science 2005, volume 11, 187-214. DOI:10.1002/psc.654
↑ Substitution of methionine 35 inhibits apoptotic effects of Abeta(31-35) and Abeta(25-35) fragments of amyloid-beta protein in PC12 cells. Med. Sci. Monit., Nov 2005, s. BR381-5. PMID 16258386.
↑ ALEDO, Juan C.. Methionine in proteins: The Cinderella of the proteinogenic amino acids. Protein Science, 2019-10, roč. 28, čís. 10, s. 1785–1796. Dostupné online . ISSN 0961-8368. DOI: 10.1002/pro.3698. (po anglicky)
↑ LYU, P C; SHERMAN, J C; CHEN, A. Alpha-helix stabilization by natural and unnatural amino acids with alkyl side chains.. Proceedings of the National Academy of Sciences, 1991-06-15, roč. 88, čís. 12, s. 5317–5320. Dostupné online . ISSN 0027-8424. DOI: 10.1073/pnas.88.12.5317. (po anglicky)

Pozri aj

Zdroj

Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Norleucine na anglickej Wikipédii.

Zdroj:
Text je dostupný za podmienok Creative Commons Attribution/Share-Alike License 3.0 Unported; prípadne za ďalších podmienok. Podrobnejšie informácie nájdete na stránke Podmienky použitia.

[1] Dawson, R.M.C., et al., Data for Biochemical Research, Oxford, Clarendon Press, 1959.

[2] MORAVČÍK, Jakub; HROBOŇOVÁ, Katarína. SEPARÁCIA ENANTIOMÉROV NEDERIVATIZOVANÝCH AMINOKYSELÍN METÓDOU HPLC . www.chemicke-listy.cz, 2013, . S. s253–s256. Dostupné online.

[3] Alvarez-Carreno, Claudia; Becerra, Arturo; Lazcano, Antonio "Norvaline and Norleucine May Have Been More Abundant Protein Components during Early Stages of Cell Evolution" Origins of Life and Evolution of Biospheres 2014, volume 43, 363-375. DOI:10.1007/s11084-013-9344-3

[4] Moroder, Luis "Isosteric replacement of sulfur with other chalcogens in peptides and proteins" Journal of Peptide Science 2005, volume 11, 187-214. DOI:10.1002/psc.654

[5] Substitution of methionine 35 inhibits apoptotic effects of Abeta(31-35) and Abeta(25-35) fragments of amyloid-beta protein in PC12 cells. Med. Sci. Monit., Nov 2005, s. BR381-5. PMID 16258386.

[:1-6] ALEDO, Juan C.. Methionine in proteins: The Cinderella of the proteinogenic amino acids. Protein Science, 2019-10, roč. 28, čís. 10, s. 1785–1796. Dostupné online . ISSN 0961-8368. DOI: 10.1002/pro.3698. (po anglicky)

[7] LYU, P C; SHERMAN, J C; CHEN, A. Alpha-helix stabilization by natural and unnatural amino acids with alkyl side chains.. Proceedings of the National Academy of Sciences, 1991-06-15, roč. 88, čís. 12, s. 5317–5320. Dostupné online . ISSN 0027-8424. DOI: 10.1073/pnas.88.12.5317. (po anglicky)

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]