Transamináza alebo aminotransferáza je enzým, ktorý katalyzuje transaminačnú reakciu medzi aminokyselinou a α-ketokyselinou. Tieto enzýmy sú dôležité v syntéze aminokyselín, ktoré tvoria bielkoviny. Patria medzi transferázy.

Aminokyseliny obsahujú aminoskupinu (NH₂-) a ketokyseliny obsahujú ketoskupinu (=O). Pri transaminácii sa NH₂ skupina z jednej molekuly vymení s =O skupinou inej molekuly. Z aminokyseliny sa stáva ketokyselina a z ketokyseliny sa stáva aminokyselina.^[1]

Transaminázz sú zvyčajne proteínové enzýmy. Niektoré transaminačné aktivity ribozómu sú však katalyzované ribozýmami (RNA enzýmami). Príkladmi sú VS ribozým a vlásenkový ribozým.^{[chýba zdroj}

Transaminázy využávajú pyridoxalfosfát ako koenzým, ktorý sa mení na pyridoxamín v prvej polreakcii, pri ktorej sa aminokyselina mení na ketokyselinu.^[1] Pyridoxamín, ktorý je viazaný na enzým, potom reaguje s pyruvátom, oxalacetátom alebo α-ketoglutarátom, čím vzniká alanín, aspartát alebo glutamát.^[1] Mnoho transaminačných reakcií prebieha v tkanivách a sú katalyzované transaminázami špecifickými pre konkrétny pár aminokyselina/ketokyselina. Tieto reakcie sú reverzibilné a ich smer je daný podľa toho, ktorý substrát je v nadbytku. Táto reverzibilita sa dá využiť v aplikáciách syntetickej chémie na zisk cenných chirálnych amínov. Špecifické enzýmy sú pomenované podľa páru reaktantov, napríklad enzým katalyzujúci reakciu medzi glutamátom a pyruvátom, z ktorých vznikajú α-ketoglutarát a alanín, sa nazýva alaníntransamináza a pôvodne sa nazýval glutamát-pyruváttransamináza (skrátene GPT).^[2]

Transaminačná aktivita tkanív sa dá zistiť inkubáciou homogenátu s rôznymi pármi aminokyselina-ketokyselina. Transaminácia sa potvrdí, ak vznikne nový aminokyselina a ketokyselina, čo sa overuje papierovou chromatografiou. Reverzibilita sa preukáže použitím komplementárneho páru aminokyseliny a ketokyseliny ako počiatočných reaktantov. Po vyňatí chromatogramu zo solventu sa používa ninhydrín, čím sa zvýraznia škvrny.^{[chýba zdroj}

Pri nízkej hladine cukru musia živočíchy metabolizovať bielkoviny na aminokyseliny na úkor svalového tkaniva. Transaminázy v pečeni preferujú oxalacetát a α-ketoglutarát, čo je dôležité, pretože to umožňuje presun dusíka z metabolizmu aminokyselín na aspartát a glutamát, odkiaľ sa dusík premieňa na močovinu a vylučuje sa. Podobným spôsobom sa v svaloch transaminuje pyruvát na alanín, ktorý sa prenáša krvných riečišťom do pečene (celková reakcia sa občas nazýva glukóza-alanínový cyklus). V pečeni ostatné transaminázy regenerujú pyruvát, ktorý pôsobí ako cenný prekurzor pre glukoneogenézu. Tento alanínový cyklus je analogický Coriho cyklu, ktorý umožňuje anaerobický metabolizmus v svaloch.^[1]

Transaminázy sú dôležité v produkcii rôznych aminokyselín a meranie koncentrácie rôznych transamináz v krvi je dôležité pre diagnostiku a sledovanie mnohých chorôb.^{[chýba zdroj} Napríklad prítomnosť zvýšenej hladiny transamináz môže byť indikátorom pre poškodenie pečene alebo srdca. Dva dôležité transaminačné enzýmy sú aspartáttransamináza (AST) a alaníntransamináza (ALT). Tieto transaminázy boli objavené v roku 1954^[2][3][4] a ich klinický význam bol popísaný v roku 1955.^[5][6][7][8]

• GHANY, Marc; HOOFNAGLE, Jay H.. Harrison's Principles of Internal Medicine. 16th. vyd. New York : McGraw-Hill, 2005. Approach to the Patient With Liver Disease, s. 1814–5.
• NELSON, David L.; COX, Michael M.. Lehninger Principles of Biochemistry. 3rd. vyd. New York : Worth Publishers, 2000. S. 628–31, 634, 828–30.

Chemický portál Biologický portál

Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Transaminase na anglickej Wikipédii.