Fosfopanteteínadenylyltransferáza z organizmu Thermotoga maritima. Fosfopanteteín je znázornený ako gule.
Identifikátory
Číslo EC	EC 2.7.7.3
Číslo CAS	9026-99-7
Databázy
IntEnz	hľadať v IntEnz
BRENDA	hľadať v BRENDA
ExPASy	hľadať v ExPASy
KEGG	hľadať v KEGG
MetaCyc	hľadať v MetaCyc
PDB štruktúry	RSCB PDB PDBe PDBsum
Chemický portál  Biologický portál

Fosfopanteteínadenylyltransferáza (PPAT alebo CoaD; EC 2.7.7.3) je enzým, ktorý katalyzuje nasledujúcu chemickú reakciu:

ATP + 4'-fosfopanteteín + H⁺ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ PP_i + 3'-defosfo-CoA

Substráty tohto enzýmu sú teda ATP, 4'-fosfopanteteín a H⁺, jeho produkty sú PP_i a 3'-defosfo-CoA.

Tento enzým patrí medzi transferázy, konkrétne tie, ktoré presúvajú skupiny obsahujúce fosfor pochádzajúce z nukleotidov.

PPAT sa účastní syntézy koenzýmu A z kyseliny pantoténovej a katalyzuje predposledný krok tejto dráhy. Predchádzajúci krok katalyzuje fosfopantotenoylcysteíndekarboxyláza a nasledujúci katalyzuje defosfokoenzým A kináza.

Tento enzým bol poprvé izolovaný z Corynebacterium ammoniagenes a daný gén bol pomenovaný kdtB, ale neskôr bol premenovaný na coaD. Na základe toho sa enzým niekedy označuje ako CoaD.

Tento enzým vo svojej štruktúre viaže horečnatý katión, ktorý koordinuje ATP/AMP.

PPAT izolovaná z Corynebacterium ammoniagenes tvorí triméry z podjednotiek s hmotnosťou 35 kDa. U E. coli tvorí rekombinantný proteín homohexamér (v podobe diméra trimérov) z podjednotiek s hmotnosťou 18 kDa.

U cicavcov je PPAT spojená s defosfo-CoA kinázou do bifunkčného enzýmu, ktorý sa označuje ako CoA syntáza.

Na konci roka 2023 bolo známych 107 štruktúr tohto enzýmu, medzi ktoré patria štruktúry s PDB kódmi 5H7X, 5YH7, 4R0N, 3DO8, 3RFF, 8I8I, 1VLH, 3RBA, 5ZZC, 6A6D, 6G6V, 6J3M, 6KKW, 6QMG, 6QMH a ďalšie.

• Biosynthesis of coenzyme A from phospho-pantetheine and of pantetheine from pantothenate. J. Biol. Chem., 1954, s. 767–73. PMID 13163064.
• NOVELLI GD. Enzymatic synthesis and structure of CoA. Fed. Proc., 1953, s. 675–81. PMID 13107738.
• Separate enzymes catalyze the final two steps of coenzyme A biosynthesis in Brevibacterium ammoniagenes: purification of pantetheine phosphate adenylyltransferase. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1993, s. 1155–61. DOI: 10.1006/bbrc.1993.1537. PMID 8389542.
• Purification and characterization of phosphopantetheine adenylyltransferase from Escherichia coli. J. Biol. Chem., 1999, s. 27105–11. DOI: 10.1074/jbc.274.38.27105. PMID 10480925.
• Cubic crystals of phosphopantetheine adenylyltransferase from Escherichia coli. Acta Crystallogr. D, 1999, s. 1226–8. DOI: 10.1107/S0907444999004394. PMID 10329792.

Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Pantetheine-phosphate adenylyltransferase na anglickej Wikipédii.