Glycín
Všeobecné vlastnosti
Sumárny vzorec	C2H5NO2
Systematický názov	Kyselina 2-aminoetánová
Synonymá	Glykokol
Vzhľad	biela pevná látka
Fyzikálne vlastnosti
Molekulová hmotnosť	75,1 u
Molárna hmotnosť	75,07 g/mol
Teplota rozkladu	232 – 236 °C
Hustota	1,607 g/cm³
pKA	2,34 (karboxyl), 9,6 (amino)
Bezpečnosť Globálny harmonizovaný systém klasifikácie a označovania chemikálií Spoľahlivé zdroje pre klasifikáciu látky podľa kritérií GHS nie sú k dispozícii. Európska klasifikácia látok Hrozby hodnotenie nie je k dispozícii Vety R R33 Vety S S22, S24/25
Ďalšie informácie
Číslo CAS	56-40-6
EINECS číslo	200-272-2
Číslo RTECS	MB7600000
Pokiaľ je to možné a bežné, používame jednotky sústavy SI. Ak nie je hore uvedené inak, údaje sú za normálnych podmienok.
Chemický portál

Glycín (skratka Gly, G) je aminokyselina s nepolárnym postranným reťazcom. Na rozdiel od ostatných nepolárnych aminokyselín (Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met, Phe, Trp) jej celkový charakter však nie je príliš nepolárny. Ide o najjednoduchšiu z 22 proteínogénnych (kódovaných) aminokyselín.

Glycín má rovnaký sumárny vzorec ako nitroetán. Väčšina proteínov obsahuje iba malé množstvo glycínu. Dôležitou výnimkou je kolagén, ktorý sa z jednej tretiny skladá z glycínu. Dôvod spočíva v tom, že ďalšiu približne tretinu kolagénneho vlákna zaujímajú prolín a hydroxyprolín. Obe tieto aminokyseliny majú obmedzené možnosti rotácie a glycín tak vyrovnáva deformačné vplyvy týchto aminokyselín na štruktúru kolagénového vlákna. Vo veľkom množstve sa glycín nachádza aj v elastíne.

Kódujú ho kodóny GGU, GGC, GGA a GGG (súhrnne GGN).

Chemické vlastnosti

Glycín ako jediná biogénna aminokyselina nie je opticky aktívny: kvôli prítomnosti dvoch vodíkov na α-uhlíku má rovinu symetrie (nemôže sa teda rozlíšiť D- a L-glycín). Z dôvodu krátkeho bočného reťazca sa môže glycín viazať na miesta, na ktoré sa iné aminokyseliny zo sterických dôvodov viazať nemôžu. Z tohto dôvodu je Ramachandranov diagram glycínu odlišný od väčšiny aminokyselín. Napríklad iba glycín môže byť vnútornou aminokyselinou kolagénnej závitnice.

Glycín je evolučne veľmi stabilný na dôležitých miestach niektorých proteínov (napríklad v cytochróme c, myoglobíne a hemoglobíne), pretože mutácie meniace túto aminokyselinu za inú s väčším bočným reťazcom výrazne menia štruktúru proteínu. Ďalším príkladom je aktívne centrum proteázy chymotrypsínu, ktorá štiepi enzýmy za objemnejšími aminokyselinami typu fenylalanín, tryptofán, tyrozín, a preto aj tu má zámena glycínu vážne dôsledky. Enzým neschopný katalýzy je vyradený z činnosti v proteazóme.^{[chýba zdroj} Takisto je známe, že glycín narúša sekundárne štruktúry bielkovín kvôli svojej flexibilite.^[1]

Fyziologické účinky

Glycín je inhibičný neuroprenášač v CNS, obzvlášť v mieche, mozgovom kmeni a v sietnici. Aktiváciou glycínových iónotropných receptorov na postsynaptickej membráne sa otvárajú iónové kanály a chloridové ióny vstupujú do neurónu, čo pôsobí hyperpolarizáciu a tzv. inhibičný postsynaptický potenciál (IPSP). Strychnín je antagonista inotropných glycínových receptorov. Glycín je spoločne s glutamátom ligandom NMDA receptorov. Na rozdiel od inhibičných účinkov v mieche, na NMDA glutamínergných receptoroch má glycín účinky excitačné. LD₅₀ glycínu je 7930 mg/kg pre potkana (orálne) a smrť je spôsobená hyperexcitabilitou nervovej sústavy.

Metabolizmus

Biosyntéza

Glycín nie je esenciálna aminokyselina, čo znamená, že telo je schopné syntetizovať jej potrebné množstvo samo bez nutnosti jej prísunu v potrave. Biosyntéza prebieha z aminokyseliny serín, ktorá je vyrábaná z 3-fosfoglycerátu. U väčšiny organizmov túto reakciu katalyzuje enzým serínhydroxymetyltransferáza s pomocou kofaktoru pyridoxalfosfátu (pyridoxal je druh vitamínu B6):^[2]

serín + tetrahydrofolát → glycín + 5,10-metyléntetrahydrofolát + H₂O

Tento enzým prenáša metylénovú skupinu zo serínu na tetrahydrofolát, v procese vzniká 5,10-metyléntetrahydrofolát a štiepi sa voda.

V pečeni stavovcov je syntéza glycínu katalyzovaná enzýmom glycínsyntázou (alebo GDC – komplex glycíndekarboxylázy). Táto reakcia je reverzibilná:^[2]

CO₂ + NH₄⁺ + 5,10-metyléntetrahydrofolát + NADH + H⁺ → glycín + tetrahydrofolát + NAD⁺

Degradácia

Glycín je degradovaný tromi rôznymi cestami. V živočíchoch prevažuje cesta cez enzým glycíndekarboxylázu (rovnaký enzým ako ten, ktorý sa zúčastňuje biosyntézy). Táto cesta je spätná reakcia biosyntézy:^[2]

glycín + tetrahydrofolát + NAD⁺ → CO₂ + NH₄⁺ + 5,10-metyléntetrahydrofolát + NADH + H⁺

Druhá cesta je dvojkroková. Prvý krok je spätná reakcia biosyntézy zo serínu enzýmom serínhydroxymetyltransferáza. Serín je potom premenený na pyruvát enzýmom seríndehydratázou.^[2]

V tretej ceste je glycín premenený na glyoxylát pomocou oxidázy D-aminokyselín. Glyoxylát je potom oxidovaný pečeňovou laktátdehydrogenázou na oxalát v reakcii, ktorá využíva NAD⁺.^[2]

Prítomnosť v medzihviezdnom priestore

V roku 1994 skupina astronómov z Illinoiskej univerzity v Urbana-Champaign, vedenej Lewisom Snyderom, ohlásila objav molekúl glycínu vo vesmírnom priestore.^[3] Nasledujúcimi analýzami sa ukázalo, že tento objav nemôže byť potvrdený. O deväť rokov neskôr, v 2003, Yi-Jehng Kuan z National Taiwan Normal University a Steve Charnley detegovali medzihviezdny glycín v troch zdrojoch medzihviezdnej hmoty.^[4] Ohlásili identifikáciu 27 spektrálnych čiar glycínu pomocou rádioteleskopu. Podľa počítačových simulácií a laboratórnych experimentov vznikol glycín pravdepodobne tak, že ľadové častice obsahujúce jednoduché organické molekuly boli vystavené ultrafialovému žiareniu. V októbri 2004 Snyder a spolupracovníci znovu preskúmali Kuanov objav glycínu. Snyder dokázal, že glycín nebol ani v jednom z troch zdrojov správne detegovaný.^[5]

Referencie

Literatúra

• Safety (MSDS) data for glycine, 2005, The Physical and Theoretical Chemistry Laboratory Oxford University
• Dawson, RMC, Elliott, DC, Elliott, WH, and Jones, KM, Data for Biochemical Research (3rd edition), pp. 1-31 (1986)

Iné projekty

• Commons ponúka multimediálne súbory na tému Glycín

Externé odkazy

• PDRHealth - Glycine
• Computational Chemistry Wiki
• Glycine cleavage system
• Ageing cells offer new target for Alzheimer's therapy

Zdroj

Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Glycin na českej Wikipédii.

Chemický portál Biologický portál