Molybdopterín

	Molybdopterín
	Molybdopterín
	Všeobecné vlastnosti
Sumárny vzorec	C10H10N5O6PS2 + zvyšky R
Synonymá	Kyselina 3,2-gpteridín-8-ylmetyldihydrogenfosforečná
	Fyzikálne vlastnosti
Molárna hmotnosť	394,33 g/mol (pre R = H)
	Ďalšie informácie
Číslo CAS	73508-07-3
	Pokiaľ je to možné a bežné, používame jednotky sústavy SI. ; Ak nie je hore uvedené inak, údaje sú za normálnych podmienok.
	Chemický portál

Molybdopteríny sú skupina kofaktorov, ktoré sa nachádzajú vo väčšine enzýmov obsahujúcich molybdén a vo všetkých enzýmoch obsahujúcich volfrám. Synonymá používané pre molybdopteríny sú MPT a pyránopterínditiolát. Názov tejto biomolekuly môže byť zavádzajúci, pretože molybdopteríny neobsahujú molybdén, ale sú pomenované podľa ligandu (pterínu), ktorý tento aktívny kov viaže. Po naviazaní molybdopterínu na molybdén a tvorbe komplexu sa tento celok zvyčajne nazýva molybdénový kofaktor.

Molybdopterín sa skladá z pyránopterínu, komplexného heterocyklu zloženého z pyránového a pterínového kruhu. Navyše k tomu má pyránový kruh dva tioláty, ktoré fungujú ako ligandy v enzýmoch s molybdénom a volfrámom. V niektorých prípadoch je alkylfosfátová skupina nahradená za alkyldifosfátnukleotid. Medzi enzýmy, ktoré obsahujú molybdopterín, patria napríklad xantínoxidáza, DMSO reduktáza, sulfitoxidáza a nitrátreduktáza.

Jediné enzýmy, ktoré obsahujú molybdén a neobsahujú molybdopterín, sú nitrogenázy (enzýmy fixujúce dusík). Tieto enzýmy namiesto toho obsahujú popri molybdéne železosírne komplexy.^[1]

Biosyntézaupraviť | upraviť zdroj

Na rozdiel od mnohých kofaktorov sa molybdénový kofaktor (Moco) nedá prijať ako živina. Tento kofaktor je teda nutné syntetizovať de novo. Syntéza Moco prebieha v štyroch krokoch:^[2]^[3]

cyklizácia nukleotidu, GTP, radikálovým procesom za vzniku (8S)‑3',8‐cyklo‑7,8‑dihydroguanozín-5'‑trifosfátu (3',8‑cH₂GTP),
tvorba cyklického pyránopterínmonofosfátu (cPMP) z 3',8‑cH₂GTP,
premena cPMP na molybdopterín (MPT),
tvorba Moco z MPT a molybdénanu.

Dve reakcie sprostredkované enzýmami postupne premieňajú guanozíntrifosfát (GTP) na cyklický fosfát pyránopterínu. Jeden z týchto enzýmov je radikálový SAM enzým, patriaci do rodiny enzýmov spájaných s tvorbou C—X väzieb (X = S, N).^[2]^[3]^[4] Pyránopterínový intermediát sa potom premieňa na molybdopterín pôsobením ďalších troch enzýmov. Počas tejto premeny sa tvorá enditiolát, aj keď substituenty na síre nie sú známe. Síra sa získava z cysteinylpersíranu, podobne ako pri biosyntéze železosírnych bielkovín. Monofosfát sa adenyluje (viaže na ADP), čím sa aktivuje na naviazanie na Mo alebo W. Tieto kovy sú importované ako oxyanióny, molybdénan alebo volfráman.

V niektorých enzýmoch, ako napríklad xantínoxidáze, sa kov viaže na jeden molybdopterín, zatiaľ čo u iných enzýmov, napríklad u DMSO reduktázy, sa kov viaže na dva molybdopterínové kofaktory.^[5]

Modely aktívneho miesta enzýmov obsahujúcich molybdopteríny sú založené na skupine ligandov známych ako ditiolény.^[6]

Volfrámové derivátyupraviť | upraviť zdroj

Niektoré bakteriálne oxidoreduktázy využívajú volfrám podobným spôsobom ako molybdén, teda naviazaním na volfrám-pterínový komplex. Molybdopterín teda môže tvoriť komplexy buď s molybdénom, alebo volfrámom. Enzýmy využívajúce volfrám zvyčajne redukujú karboxylové kyseliny na aldehydy.^[7]

Prvý objavený enzým, ktorý vyžaduje volfrám pre svoju funkciu, takisto vyžaduje selén (aj keď jeho presná úloha nie je známa). V tomto prípade sa odhaduje, že pár volfrám-selén funguje podobne, ako pár molybdén-síra u niektorých ezýmov využívajúcich molybdénový kofaktor.^[8] Aj keď bolo zistené, že bakteriálna xantíndehydrogenáza obsahujúca volfrám využíva volfrám-molybdopterín a k tomu selén neviazaný na bielkovinu (čím sa vylučuje možnosť jeho naviazania v podobe selenocysteínu a selenometionínu), tento volfrám-selén molybdopterínový komplex ešte nebol dostatočne popísaný.^[9]

Enzýmy využívajúce molybdopterínupraviť | upraviť zdroj

Molybdopterín existuje v proteínoch v podobe kofaktoru alebo prostetickej skupiny:^[1]

kofaktor:
prostetická skupina:

Referencieupraviť | upraviť zdroj

↑ ^a ^b Structure, synthesis, empirical formula for the di-sulfhydryl. Archivované 2016-06-04 na Wayback Machine Accessed Nov. 16, 2009.
↑ ^a ^b Mechanism of pyranopterin ring formation in molybdenum cofactor biosynthesis. Proc Natl Acad Sci USA, May 2015, s. 6347–52. DOI: 10.1073/pnas.1500697112. PMID 25941396.
↑ ^a ^b Identification of a cyclic nucleotide as a cryptic intermediate in molybdenum cofactor biosynthesis. J Am Chem Soc, April 2013, s. 7019–32. DOI: 10.1021/ja401781t. PMID 23627491.
↑ The biosynthesis of the molybdenum cofactors. JBIC, J. Biol. Inorg. Chem., 2015, s. 337–347. DOI: 10.1007/s00775-014-1173-y. PMID 24980677.
↑ Molybdenum cofactor biosynthesis and molybdenum enzymes. Annual Review of Plant Biology, 2006, s. 623–647. DOI: 10.1146/annurev.arplant.57.032905.105437. PMID 16669776.
↑ A structural comparison of molybdenum cofactor-containing enzymes. FEMS Microbiol. Rev., 1999, s. 503–521. DOI: 10.1111/j.1574-6976.1998.tb00384.x. PMID 9990727.
↑ LASSNER, Erik. Tungsten: Properties, Chemistry, Technology of the Element, Alloys and Chemical Compounds. s.l. : Springer, 1999. Dostupné online. ISBN 978-0-306-45053-2. S. 409–411.
↑ Stiefel, E. I.. Transition metal sulfur chemistry and its relevance to molybdenum and tungsten enzymes. Pure Appl. Chem., 1998, s. 889–896. Dostupné online. DOI: 10.1351/pac199870040889.
↑ Selenium-containing xanthine dehydrogenase from Eubacterium barkeri. Eur. J. Biochem., September 1999, s. 862–71. DOI: 10.1046/j.1432-1327.1999.00678.x. PMID 10491134.

Zdrojupraviť | upraviť zdroj

Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Molybdopterin na anglickej Wikipédii.

Zdroj:
Text je dostupný za podmienok Creative Commons Attribution/Share-Alike License 3.0 Unported; prípadne za ďalších podmienok. Podrobnejšie informácie nájdete na stránke Podmienky použitia.

[gramene-1] Structure, synthesis, empirical formula for the di-sulfhydryl. Archivované 2016-06-04 na Wayback Machine Accessed Nov. 16, 2009.

[pmid25941396-2] Mechanism of pyranopterin ring formation in molybdenum cofactor biosynthesis. Proc Natl Acad Sci USA, May 2015, s. 6347–52. DOI: 10.1073/pnas.1500697112. PMID 25941396.

[pmid23627491-3] Identification of a cyclic nucleotide as a cryptic intermediate in molybdenum cofactor biosynthesis. J Am Chem Soc, April 2013, s. 7019–32. DOI: 10.1021/ja401781t. PMID 23627491.

[4] The biosynthesis of the molybdenum cofactors. JBIC, J. Biol. Inorg. Chem., 2015, s. 337–347. DOI: 10.1007/s00775-014-1173-y. PMID 24980677.

[5] Molybdenum cofactor biosynthesis and molybdenum enzymes. Annual Review of Plant Biology, 2006, s. 623–647. DOI: 10.1146/annurev.arplant.57.032905.105437. PMID 16669776.

[6] A structural comparison of molybdenum cofactor-containing enzymes. FEMS Microbiol. Rev., 1999, s. 503–521. DOI: 10.1111/j.1574-6976.1998.tb00384.x. PMID 9990727.

[tungsten_orgs-7] LASSNER, Erik. Tungsten: Properties, Chemistry, Technology of the Element, Alloys and Chemical Compounds. s.l. : Springer, 1999. Dostupné online. ISBN 978-0-306-45053-2. S. 409–411.

[8] Stiefel, E. I.. Transition metal sulfur chemistry and its relevance to molybdenum and tungsten enzymes. Pure Appl. Chem., 1998, s. 889–896. Dostupné online. DOI: 10.1351/pac199870040889.

[9] Selenium-containing xanthine dehydrogenase from Eubacterium barkeri. Eur. J. Biochem., September 1999, s. 862–71. DOI: 10.1046/j.1432-1327.1999.00678.x. PMID 10491134.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]