S-adenozylhomocysteín

	S-adenozylhomocysteín
	S-adenozylhomocysteín
	Všeobecné vlastnosti
Sumárny vzorec	C14H20N6O5S
Systematický názov	kyselina (2S)-2-amino-4-({metyl}sulfanyl)butánová
	Fyzikálne vlastnosti
Molárna hmotnosť	384,41 g/mol
	Ďalšie informácie
Číslo CAS	979-92-0
PubChem	439155
ChemSpider	388301
SMILES	O=C(O)(N)CCSC3O(n2cnc1c(ncnc12)N)(O)3O
3D model (JSmol)	Interaktívny 3D model
	Pokiaľ je to možné a bežné, používame jednotky sústavy SI. ; Ak nie je hore uvedené inak, údaje sú za normálnych podmienok.
	Chemický portál

S-adenozylhomocysteín (SAH) je metabolit metionínu a biosyntetický prekurzor homocysteínu.^[1]^[2]^[3]

Metabolimus

SAH vzniká štiepením metylovej skupiny (detemyláciou) S-adenozylmetionínu (SAM).^[2]^[4]^[5] Prenos metylovej skupiny na rôzne substráty katalyzujú rôzne metyltransferázy, všeobecne možno reakciu zapísať ako:^[2]^[3]

SAM + substrát → SAH + metylovaný substrát

SAH sa potom premieňa na adenozín a homocysteín pôsobením adenozylhomocysteinázy:^[2]^[3]

SAH → adenozín + homocysteín

Biologický význam

SAH inhibuje DNA metyltransferázy.^[6] Do aktívneho miesta DNA metyltransferázy 3B sa môžu naviazať dve molekuly SAH, čím zabránia DNA duplexu viazať sa do daného aktívneho miesta, čo má za následok inhibíciu metylácie DNA.^[7]

Referencie

↑ Pathways and regulation of homocysteine metabolism in mammals. Seminars in Thrombosis and Hemostasis, 2000, s. 219–225. DOI: 10.1055/s-2000-8466. PMID 11011839.
↑ ^a ^b ^c ^d VOET, Donald. Biochemistry. 4th ed. Hoboken, NJ : John Wiley & Sons, 2011. ISBN 978-0-470-57095-1. S. 1034, 1036.
↑ ^a ^b ^c DOBROTA, Dušan, a kol. Lekárska biochémia. 2. vyd. Martin : Osveta, 2016. 799 s. ISBN 978-80-8063-444-5. S. 279 – 281.
↑ Biosynthesis of nitrogenase metalloclusters. Chemical Reviews, April 2014, s. 4063–4080. DOI: 10.1021/cr400463x. PMID 24328215.
↑ Elevation in S-adenosylhomocysteine and DNA hypomethylation: potential epigenetic mechanism for homocysteine-related pathology. The Journal of Nutrition, August 2002, s. 2361S–2366S. DOI: 10.1093/jn/132.8.2361S. PMID 12163693.
↑ Activation and inhibition of DNA methyltransferases by S-adenosyl-L-homocysteine analogues. Bioorganic & Medicinal Chemistry, March 2008, s. 2276–2285. DOI: 10.1016/j.bmc.2007.11.075. PMID 18083524.
↑ Structural insights into CpG-specific DNA methylation by human DNA methyltransferase 3B. Nucleic Acids Research, April 2020, s. 3949–3961. DOI: 10.1093/nar/gkaa111. PMID 32083663.

Externé odkazy

BioCYC E.Coli K-12 Compound: S-adenosyl-L-homocysteine (po anglicky)

Zdroj

Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku S-Adenosyl-L-homocysteine na anglickej Wikipédii.

Zdroj:
Text je dostupný za podmienok Creative Commons Attribution/Share-Alike License 3.0 Unported; prípadne za ďalších podmienok. Podrobnejšie informácie nájdete na stránke Podmienky použitia.

[1] Pathways and regulation of homocysteine metabolism in mammals. Seminars in Thrombosis and Hemostasis, 2000, s. 219–225. DOI: 10.1055/s-2000-8466. PMID 11011839.

[VoetBiochem-2] VOET, Donald. Biochemistry. 4th ed. Hoboken, NJ : John Wiley & Sons, 2011. ISBN 978-0-470-57095-1. S. 1034, 1036.

[DobrotaLekBioch-3] DOBROTA, Dušan, a kol. Lekárska biochémia. 2. vyd. Martin : Osveta, 2016. 799 s. ISBN 978-80-8063-444-5. S. 279 – 281.

[4] Biosynthesis of nitrogenase metalloclusters. Chemical Reviews, April 2014, s. 4063–4080. DOI: 10.1021/cr400463x. PMID 24328215.

[5] Elevation in S-adenosylhomocysteine and DNA hypomethylation: potential epigenetic mechanism for homocysteine-related pathology. The Journal of Nutrition, August 2002, s. 2361S–2366S. DOI: 10.1093/jn/132.8.2361S. PMID 12163693.

[6] Activation and inhibition of DNA methyltransferases by S-adenosyl-L-homocysteine analogues. Bioorganic & Medicinal Chemistry, March 2008, s. 2276–2285. DOI: 10.1016/j.bmc.2007.11.075. PMID 18083524.

[7] Structural insights into CpG-specific DNA methylation by human DNA methyltransferase 3B. Nucleic Acids Research, April 2020, s. 3949–3961. DOI: 10.1093/nar/gkaa111. PMID 32083663.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]